Biólogo molecular y biofísico escocés
Premio Nobel de Química en 2017.
Conocido por: Microscopía electrónica
Áreas: Biología estructural, Criomicroscopía electrónica...
Obras: One Christmas Night, Chasing Charlie...
Richard Henderson nació el 19 de julio de 1945 en Edimburgo, Reino Unido.
Cristalografía de proteínas
Biólogo molecular y biofísico reconocido por sus contribuciones a la cristalografía de proteínas, una técnica que usa rayos X para determinar la estructura de las moléculas.Fue el primero en resolver la estructura de una proteína que se encuentra en la membrana de una célula.
Estudios
Cursó estudios en la Boroughmuir High School y comenzó sus estudios de posgrado en la Universidad de Edimburgo, obteniendo un doctorado en la Universidad de Cambridge en 1969.Investigador
Realizó trabajos de investigación de la estructura y el mecanismo de la quimotripsina para su Ph.D. con David Blow (quien supervisó su doctorado) en el Laboratorio de Biología Molecular de MRC. Investigó los canales de sodio con voltaje regulado como investigador postdoctoral en la Universidad de Yale.Desde 1973 trabajó en el Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) en Cambridge, del que fue su director de 1996 a 2006. Allí estudió junto con Nigel Unwin la estructura de la proteína de membrana bacteriorodopsina mediante microscopía electrónica. Además, fue profesor visitante en el Instituto Miller de la Universidad de California, Berkeley, en 1993.
En 1990, publicó un modelo atómico de bacteriorodopsina mediante cristalografía electrónica en el Journal of Molecular Biology, siendo el segundo modelo atómico de una proteína de membrana.
Junto con Chris Tate, desarrolló la termoestabilización conformacional, método que permite que las proteínas se vuelvan más estables al tiempo que mantienen la conformación de interés elegida. Con patrocinio de la organización LifeArc, fundaron MRC, Heptares Therapeutics Ltd (HTL) en 2007 para desarrollar nuevos medicamentos.
Premio Nobel de Química
En 2017, fue galardonado con el Premio Nobel de Química junto con Joachim Frank y Jacques Dubochet por "desarrollar la criomicroscopía electrónica para la determinación estructural en alta resolución de biomoléculas en soluciones".El desarrollo de esta tecnología tiene un inmenso potencial en el campo práctico de la medicina. Frank fue quien hizo la tecnología más fácil de aplicar en un marco general, procesando el material de forma que las borrosas imágenes en dos dimensiones se transformaran en claras estructuras en 3D. Dubochet logró vitrificar el agua (conservando todas sus características en su estado líquido) en el microscopio electrónico, permitiendo que las biomoléculas conservaran su forma natural incluso en el vacío, y Henderson logró presentar la estructura de una molécula bacteriana a una resolución atómica.
«El conocimiento debe ser un bien público y no una cuestión de dinero o de poder».
Richard Henderson
Premios
1978 Premio William Bate Hardy
1984 Medalla Sir Hans Krebs por la Federación de Sociedades Bioquímicas Europeas
1998 Asociado Extranjero de los Estados Unidos Academia Nacional de Ciencias
1981 Premio Ernst-Ruska de Microscopía Electrónica
1991 Premio Lewis S. Rosenstiel
1993 Premio Louis-Jeantet de Medicina
1998 Miembro fundador de la Academia de Ciencias Médicas
1999 Premio Gregori Aminoff (junto con Nigel Unwin)
2003 Miembro de la Sociedad Biofísica Británica
2005 Premio Científico Distinguido y Compañero, Sociedad de Microscopía de América
2016 Medalla Copley de la Royal Society
2016 Premio Alexander Hollaender en Biofísica
2017 Premio Wiley
2017 Premio Nobel de Química